dns的吸光度是多少

DNS法测还原糖时,吸光度通常在540nm波长下检测,具体数值需参照

DNS的吸光度及其测定方法详解

DNS试剂的基本概念

DNS(1氟2,4二硝基苯)(Dinitrofluorobenzene)是一种常用的蛋白质定量分析试剂,其核心功能是通过与蛋白质的自由氨基(尤其是赖氨酸残基的ε氨基)发生特异性反应,生成黄色的取代产物(DNP蛋白质复合物),该复合物在碱性条件下呈现稳定的黄色,其颜色强度与蛋白质浓度成正比,可通过分光光度法在特定波长下测定吸光度。


DNS法吸光度测定原理

DNS试剂与蛋白质反应的化学方程式如下:
$$ text{ProteinNH}_2 + text{DNS} rightarrow text{ProteinNHDNP} + text{HF} $$
生成的DNP基团在碱性溶液中(如NaOH环境)于340380 nm波长范围内具有特征吸收峰,最大吸收波长通常为367 nm,吸光度值(A)与蛋白质浓度(C)遵循朗伯比尔定律:
$$ A = varepsilon cdot C cdot l $$

dns的吸光度是多少

  • (varepsilon) 为摩尔吸光系数(与波长相关)
  • (l) 为比色皿光径(通常为1 cm)

关键实验条件对吸光度的影响

实验条件 影响说明
反应时间 反应需在室温下避光进行,最佳时间为2小时,时间过短反应不完全,过长可能导致副反应。
pH值 反应需在碱性条件(pH 89)下显色,常用硼酸缓冲液或直接加入NaOH溶液。
波长选择 推荐使用367 nm,若仪器限制可选用340380 nm范围,但需校准标准曲线。
温度 常温(25℃)最佳,高温可能加速副反应,低温会延长反应时间。
溶剂纯度 需使用无胺试剂(如超纯水配制),避免背景干扰。

标准曲线的绘制与吸光度计算

标准蛋白溶液的配制

  • 常用牛血清白蛋白(BSA)作为标准品,浓度梯度为01 mg/mL。
  • 示例梯度:0 μg/mL、20 μg/mL、40 μg/mL、60 μg/mL、80 μg/mL、100 μg/mL。

反应体系与操作步骤

步骤 操作
加样 取1 mL标准蛋白溶液 + 1 mL DNS试剂,混匀。
反应条件 60℃水浴1小时(或室温避光2小时)。
终止反应 加入2 mL 0.5 M NaOH溶液,混匀。
测定吸光度 以空白对照(蒸馏水+DNS+NaOH)调零,在367 nm处测各管吸光度。

标准曲线示例

BSA浓度(μg/mL) 吸光度(A₃₆₇)
0 000
20 125
40 250
60 375
80 500
100 625

线性回归方程:( A = 0.00625 cdot C + 0.002 ) (( R^2 > 0.99 ))


吸光度的影响因素与误差控制

主要干扰因素

  • 还原性物质:如尿素、葡萄糖等可能与DNS反应,需通过预处理去除。
  • 高盐环境:离子强度过高可能导致蛋白质沉淀,建议控制NaCl浓度<0.1 M。
  • 色素干扰:植物或微生物提取物中的酚类物质可能产生背景吸收,需设置空白对照。

误差来源与解决方案

误差类型 解决方案
试剂挥发 DNS试剂需现配现用,避光保存。
比色皿污染 使用前后用无水乙醇清洗,并用超纯水冲洗3次。
反应时间不一致 所有样品需严格同步操作,使用计时器控制反应时间。
仪器漂移 每批样品测定前需用标准溶液校准分光光度计。

DNS法与其他蛋白质定量方法的对比

方法 原理 吸光度范围 灵敏度 适用样本
DNS法 蛋白质氨基衍生化显色 340380 nm 中高 纯化蛋白、细胞裂解液
Bradford法 考马斯亮蓝染色 595 nm 复杂蛋白混合物
BCA法 肽键还原显色 562 nm 低丰度蛋白、膜蛋白
Lowry法 磷钨酸钼酸还原显色 750 nm 高浓度蛋白溶液

实际应用案例

案例:测定小麦胚芽粗提物中的蛋白质含量

  1. 样品处理:称取0.1 g脱脂小麦胚芽粉,加入10 mL PBS缓冲液(pH 7.4),4℃搅拌提取2小时,离心取上清。
  2. 测定步骤:取0.5 mL上清液 + 0.5 mL DNS试剂,60℃反应1小时,加2 mL NaOH终止反应,测A₃₆₇。
  3. 结果计算:通过标准曲线查得蛋白质浓度为1.2 mg/mL,总蛋白含量为6 mg/g样品。

常见问题与解答(Q&A)

问题1:DNS法的吸光度测定为何选择367 nm而非其他波长?

解答:DNP基团在碱性条件下的最大吸收峰位于367 nm,此波长下吸光度与蛋白质浓度的线性关系最佳,若使用其他波长(如可见光区),灵敏度会显著降低。

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问题2:如何排除样品中游离氨基酸对DNS法的干扰?

解答:游离氨基酸(如甘氨酸、丙氨酸)的氨基也会与DNS反应,导致结果偏高,解决方法包括:

  1. 预处理:通过透析或超滤去除小分子物质(分子量<500 Da)。
  2. 空白校正:用不含蛋白质的氨基酸标准液作为对照,扣除背景吸光度。
  3. 选择性掩蔽:添加EDTA或NTA络合金属离子,减少

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